| عناوین بحث ها | ارسال کننده | پاسخها | بازدید | بروز رسانی | اولویت | |
|---|---|---|---|---|---|---|
|
|
0
|
1
|
87/6/9 (08:53)
|
|
||
|
|
0
|
0
|
87/6/9 (08:51)
|
|
||
|
|
4
|
11
|
87/6/2 (22:24)
|
|
||
|
|
1
|
5
|
87/6/2 (17:21)
|
|
||
|
|
18
|
167
|
87/6/2 (17:20)
|
|
||
|
|
0
|
0
|
87/5/16 (12:04)
|
|
||
|
|
1
|
11
|
87/5/3 (12:30)
|
|
||
|
|
0
|
5
|
87/4/15 (08:55)
|
|
||
|
|
2
|
30
|
87/4/7 (23:22)
|
|
||
|
|
0
|
5
|
87/4/1 (22:51)
|
|
عنوان بحث  کلوب آی دی : daradez نام : رضا کشاورز تولد : 10 دی 1350 محل سکونت : Iran تهران تهران مرد ، متاهل | باکتریو دوپسین 9 آذر 86 - 11:37 |
این ماده چیست وچه کاربردهایی دارد ؟ | |
پاسخ هاترتیب پاسخ ها :
از اولین پاسخ
2 7 تیر 1387 ساعت 23:22 | |
پروتئین رتینال باکتریورودوپسین در واقع پروتئین فتوسنتزی آرکائون هالوباکتریوسالیناروم می باشد .این مورد می تواند انرژی نور سبز ( 500 تا 650 nm و ماکزیم 568nm ) را به پروتون الکتروشیمیایی تبدیل کند که برای تولید ATP توسط سنتز ATP مورد استفاده قرار می گیرد . این مسئله به عنوان یک پمپ پروتون با نور عمل می کند که باعث انتقال پروتون ها از سلول شده وکاتالیز وکتوریال را نمونه سازی می کند و مراحل آن را سهولت می دهد . مبحث باکترورودوپسین در واقع همه توجهات را به سوی خود جلب کرده و بصورت برنامه ای برای پروتئین های غشائی در انتقالات خاص در آمده است . ساختار آن و عملکرد آن در جزئیات زیاد آنالیز شده و تکنیکهای تجربی زیاد و متفاوتی را در بر گرفته و از بهترین نمونه های قابل فهم در کاتالیز وکتوریال محسوب می شود ... تغییر رنگ هدف نوری قابل برگشتی تمیز صورت می گیرد که کاربرد بیوتکنیکی باکتریورودوپسین را توسعه می دهد و کاربرد آن را در ثبت اطلاعات بحدی افزایش می دهد . تشریح بیشتر در اینجا بر اساس بررسی مقاله های هاپت ، تیوتر و آستریت در سال 1999 می باشد . ساختار و عملکرد باکتریورودوپسین : باکتریورودوپسین مثل همۀ پروتئین های رتینال از خانواده هالوباکتریوم ، در واقع به 7 مارپیچ انتقال غشائی توپولوژی تا می خورد که با حلقه های بین الارتباطی کمی همراه است . مارپیچ های تحت نام A,G به صورت کمانی شکل قرار گرفته اند و اطراف مولکول ریتنال را احاطه کرده اند که از طریق پایۀ شیف Shiff با لیزین روی مارپیچ G پیوند کووالانسی برقرار نموده است . بخش عرضی bR با بقایای مهم برای انتقال پروتون و مسیر احتمالی پروتون در شکل (1) نشان داده شده است . ساختار (D3 ) از طریق پایانه داده های PDB قابل دسترس می باشد که ورودی BRR محسوب می شود . شکل 2 نشانگر مدل توالی می باشد . رتینال می تواند سیتوپلاسما را از نیمه کانال برون سلولی که بواسطۀ آمینواسیدها جهت انتقال پروتون توسط BR متصل شده اند جدا کنند ( خصوصاً 96-Asp برای انتقال در سیتوپلاسما و 85-Asp برای کانال نیمه بیرون سلولی ) . پایه شیف که بین رتینال و 216-Lys برقرار است در مرکز این کانال واقع شده است . برای مجاز کردن انتقال پروتون وکتوریال دی ورپیروتوناسیون پایۀ شیف ، بایستی از جهات مختلف غشاء صورت گیرد . قابلیت دسترس بودن پایۀ شیف برای 96-Asp و 85-Asp بایستی طی سیکل کاتالیت سویچ شوند . هندسۀ رتینال و پایۀ پروتوناسیون مربوط به پایۀ شیف و واکنش با الکترواستاتیک موجود با بارهای اطراف آن ( 85-Asp و 212-Asp و82-Arg ) و دو قطبی ها هم با حداکثر جذب برای عملکرد بیولوژیکی همراه هستند . غشای ارغوانی purple : سطح سالیناروم هالوباکتریوم شامل مسیرهای غشایی است که غشای ارغوانی یا پریل نامیده می شود ، نسبت پروتئین به لیپید معادل 75 به 25 است . تنها پروتئین موجود در غشای پریل در واقع br است که یک کریستال دو بعدی هگزاتولی را شکل می دهد که شامل تریم های باکتریورودوپسین می باشد . غشای ارغوانی را میتوان به سادگی ایزوله نمود و اجازه داد تا تولید جرم باکتریورودوپسین برای کاربرد بیوتکنیکال طبق موارد لازم مورد استفاده قرار میگیرد . سیکل کاتالیتی باکتریورودوپسین : جذب فوتون بواسطۀ باکتریورودوپسین در واقع یک سیکل کاتالیتی را آغاز می کند که به انتقال پروتون از سلول منجر می شود . چندین واسطۀ در فوتوسیکل توسط تکنیکهای اسپکتروسکوپی شناسایی شده اند . بواسطۀ کاربرد تکنیکهای بیوفیزیکی ، طبیعت اتمی و تغییرات در هر مرحله از این سیکل شناسایی شده و با تابع انتقالی ارتباط دارد .این سیکل را می توان بطور رسمی بر حسب 6 مرحلۀ ایزومریزاسیون (I) ، انتقال یون (T ) و تغییر قابل دسترس تشریح شود ( سوئیچ S) . رتینال فتوایزومرانیزهای اولیه از یک All-trans به یک شکل cis-13 حرکت می کنند که با انتقال پروتون از پایۀ Schiff به اکسپتورپروتون 85-Asp همراه است . برای اعمال و کتوریالیتی ، در واقع می بینیم که ریپروتوناسیون پایۀ شیف از 85-Asp بایستی جدا شود . بنابراین دستیابی آن از بخش برون سلولی به درون سلولی قابل انتقال می باشد . بنابراین پایۀ شیف بعداً از 96-Asp در کانال سیتوپلاسمی ، ریپروتونات می شود . بعد از ریپروتوناسیون 96-Asp از سطح سیتوپلاسمی در واقع ایزومرایزهای رتینال بطور حرارتی صورت می گیرد و قابلیت دسترس بودن پایۀ شیف به بخش برون سلولی منتقل می شود که باعث برقراری مجدد وضعیت اولیه می شود . این مراحل نشانگر تعداد حداقل مراحل لازم برای توجیح کاتالیزهای وکتوریال در باکتریورودوپسین نوع وحشی می باشد . مرحلۀ سیکل کاتالیتی : تغییرات ساختاری دینامیکی که در کروموفور و پروتئین در طی سیکل واکنشی حاصله از نور را می توان یا بطور مستقیم بواسطۀ تکنیکهای اسپکتروسکوپی حل شدۀ زمانی ( اسپکتروسکولپی لیزری آلترافاست ، فتولیزنوری ، ESR ( اسپکتروسکوپی ، اسپکتروسکوپی FTIR ) و یا بواسطۀ وضعیت های متوسطه دمانی ، تعیین ساختار های توسط متدهای استاتیکی ( اسپکتروسکوپی NMR و میکروسکوپ الکترونی و اسکاترینگ نوترون ) و همچنین مقایسه با وضعیت زمینی تعیین نمود . واکنش اولیه فتوایزمریزاسیون رتینال از all-trans به 13-cis : در پروسۀ استریوسلکتیو ، در واقع رتینال all-trans بصورت رتینال 13-cis تحت فتوایزومریزاسیون قرار میگیرد . این پروسه از نظر زمانی حل شده و به چند فمتوسکند تبدیل می شود . در عرض 500 fs ، همۀ all-strans و ایزومرهای رتینال به رتینال 13-cis تبدیل می شوند و باعث 600 j می شوند که در 5ps دیگر قابل تبدیل به 590k می باشد . از 590k به 550L میانی : واسطۀ 590k در حقیقت قابل تبدیل به 550L در عرض µs2 میباشد . واکنش اتصالی هیدروژن در کانال برون سلولی میان پایۀ شیف پروتونات و 85Asp محکم شده که یک مولکول آب را در بر گرفته است. اولین مرحلۀ ترانسلوکیشن پروتن : از 550L به 41M (EC) : وضعیت M ، از وضعیت L در عرض چند میکروثانیه حاصل می شود . این انتقال در واقع انتقال پروتون از پایۀ شیف به 85-Asp در میانۀ کانال برون سلولی را در بر می گیرد . اولین واکنش انتقالی قابلیت دسترس از محل برون سلول به محل سیتوپلاسمی : M 410 (CP)به M410(EC) برای مجاز کردن انتقال وکتوریال پروتون ، در واقع بایستی دی و رپروتوناسیون شیف از جهات مختلف غشاء اتفاق افتند . این سویچ و قابلیت دسترسی در واقع در سطح میانی M . M 410 (CP)به M410(EC)رخ می دهد ، بنابر این واسطۀ تشریح شده M در حقیقت به دو یا چند میانۀ مختلف تقسیم می شود که همگی به رنگ زرد هستند . مرحله انتقال ری پروتوناسیون پایۀ شیف از 96-Asp در سیتوپلاسمیک نمیۀ کانال در واقع طی انتقال از (EC)410 mبه میانۀ 560N در عرض میلی ثانیه صورت می گیرد . (پروتوناسیون 96-Asp تا بواسطۀ پروتون از سیتوپلاسم ) طی طول عمر میانی 560N صورت می گیرد . بایستی توجه نمود که عملکردهای 96-Asp به عنوان انبار پروتون برای دی پروتون های پیایۀ شیف ارائه می شود . بنابراین پروتون مستقیماً از سیتوپلاسم ریشه نمی گیرد . این جزئیات مشخص می کند که پدیدۀ پازنینگ ارائه می شود که میزان انتقال این ترانسپورتر پروتون به PH وابسته نیست . ترموایزومراسیون رتینال ازcis-13تا all-trans : 560N تا 640O : انتقال 560N تا 640O میانی نرمال cis_13 به ایزومریزاسیون all-trans رتینال در محیط 96-Asp پروتوناته شده و 85_Asp پروتوناته تبدیل می شود . واکنش سویچ قابلیت در دسترسی ثانویه از سیتوپلاسم به برون سلول : (640C)به BR : دی پروتوناسیون 85_Asp در واقع سیکل کاتالیتی را تکمیل می سازد . سویچ کردن قابلیت دسترسی برگشت پایۀ درون سلولی از برون سلول به درون سلول در عرض 5 cams رخ می دهد و باعث ذخیره شدن وضعیت آغازین می شود . موتاژن های هدایت شدۀ سایت باکتریورودوپسین : ابزار مهمی برای این مطالعات و همچنین برای بررسی های اسپکتروسکوپیکی که روی ساختار و دینامیک انجام می گیرد و در واقع امکان تولید پروتئین های اصلاحی که بواسطه موتاژن های هدایتی سایت و ارائه زیاد همولوگ های تولید شده را فراهم می سازد . بواسطۀ این متد نقش آمینواسید ها و بقایای مربوط به مکانیسم انتقالی را می توان مورد بررسی قرار داد و یا اینکه مولکول های گزارشگر را می توان در برخی موارد در موقعیت ها ارائه نمود . در رابطه با فوتوسیکل ها و انتقال پروتون ، چندین موتاسیون در ارتباط هستند و احتمالاً باعث گیر افتادن واسطه های سیکل کاتالیتی می شود . درگیری مستقیم 85-Asp و 96-Asp در انتقال پروتون بواسطۀ آنالیزموتاسیون ها مشخص شده است . باکتریورودوپسین به عنوان ماده ای برای ثبت اطلاعات اپتیکال : کاربرد بیو تكنیكی بر اساس تغییر رنگ بین زرد و ارغوانی در واقع اساس کاربرد باکتریورودوپسین برای ثبت اطلاعات اپتیکال محسوب می شود . تکنیک مذبور طوری پیشرفت کرده که می تواند به عنوان یک عامل ایمنی روی چیپ کارد Chipcard مورد استفاده قرار گیرد . برای جزئیات بیشتر به صفحۀ باکتریورودوپسین در وب سایت prof.n.hanpp مراجعه نمائید . نانوتکنولوژی بکار رفته جهت آنالیز باکتریورودوپسین : اسپکتروسکوپی نیروی اتمی در واقع برای بررسی مولکولها و جابجایی مولکولهای باکتریورودوپسین در غشای ارغوانی بکار برده شده که این مسئله باعث ارزیابی نیروی لازم برای کشیدن مارپیچ های منفرد به خارج از غشا می شود . یکی از پیش نیازهای مولکولی برای این آزمایشات درواقع ارائۀ بقایایی Cys به باکترورودوپسین بواسطۀ موتاژن های هدایتی سایت می باشد . |
 کلوب آی دی : kianosh نام : iMaN B تولد : 14 اسفند 1362 محل سکونت : Iran تهران تهران مرد ، مجرد | 1 25 دی 1386 ساعت 19:30 | |||||||||||||||||||||||||||||
Studies on the Biosynthesis of Bacterio-opsinDemonstration of the Existence of Protein Species Structurally Related to Bacterio-opsin
Abstract
| ||||||||||||||||||||||||||||||